CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Clasificacion de las Proteinas

Las proteinas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteinas, existen formas muy complejas tambien de clasificarlas

Felizmente, en los libros de texto comunes en Biomedicina se utilizan clasificaciones mas sencillas, acorde a los objetivos de ensenhanza a ese nivel:

1.- Basada en la forma de las proteinas:

a) Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.

Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.

2.- Basada en la composicion:

a) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas.

b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.

De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:

- nucleoproteinas

- glycoproteinas

- flavoproteinas

- hemoproteinas,

- etc.

Cadenas peptidicas en rojo y azul. Grupos prosteticos (Hem) en verde.

3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteinas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteinas que contienen todos los aminoacidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Proteinas que carecen de uno o mas de los amino acidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Un error comun es suponer que una proteina completa debe tener todos los amino acidos: la falta de un amino acido no esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los amino acidos no esenciales).

Es posible seguir una dieta vegetariana y obtener en la dieta todos los amino acidos esenciales?

Si, es posible. Para aquellos que siguen una dieta ovo-lacto-vegetariana, ello no es ningun problema, ya que las proteinas contenidas en el huevo y en la leche son proteinas completas.

Para los que siguen una dieta vegetariana estricta, sin alimentos de origen animal, la solucion consiste en utilizar las pocas proteinas completas de origen no animal que se conocen (como proteinas de la soya) o combinar proteinas de diferente origen vegetal en la dieta para compensar la falta de aminoacidos especificos en alguna de ellas.

Se conoce que si se combinan dos proteinas de bajo valor nutricional (proteinas que carecen de algun aminoacido esencial), podemos obtener una mezcla con un valor superior al de las dos proteinas originales. Esto se conoce como accion suplementaria de las proteinas.

En otras palabras, si la Proteina A carece de Lysina y la Proteina B carece de Metionina, la combinacion de Proteinas A+B tendra un valor nutricional superior al de las dos proteinas por separado. Hoy en dia se considera que no es necesario combinar a las dos proteinas incompletas en la misma comida para aprovechar el valor suplementario de la mezcla

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

SOLUBILIDAD

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H⁺) del medio donde se encuentran.

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

ESTRUCTURAS PROTEICAS

Niveles de estructuración [editar]

Representación de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos.

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria [editar]

Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria [editar]

Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.^[6]

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.^[7]

Estructura terciaria [editar]

Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro^[1] (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria [editar]

Artículo principal: Estructura cuaternaria de las proteínas

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

ENLACE PEPTIDICO

En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:

Figura: reacción de condensación para la formación del enlace peptídico.

Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.

¿Cómo se nombra a los polipéptidos?

Características del enlace peptídico.

El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.

El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano

Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.

Configuración trans.

Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.

Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.

Sin carga pero polar.

Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria (ver mas adelante).

AMINOACIDOS

Aminoácidos

Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.

Se dividen en esenciales y no esenciales.

Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta.
Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina

Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo.
Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.

Aminoácidos: Punto isoeléctrico

Definición de punto isoeléctrico

Se denomina punto isoeléctrico (pI) o pH isoeléctrico, al pH en el que se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido, [H₃N⁺CH₂COOH] = [H₂NCH₂COO^-]. A este pH la concentración de la forma Zwitteriónica, forma neutra del aminoácido, alcanza su valor máximo.

Cálculo del pH isoeléctrico

La mayor parte de los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo ácido, en este caso el pH isoeléctrico es la media de los pKs de los grupos amino y ácido.

La situación resulta más compleja cuando la cadena lateral del aminoácido también posee grupos ácidos o básicos. Existen siete aminoácidos que presentan esta característica. El punto isoeléctrico, en este caso, se calcula como media de los valores de pKa asociados con la forma neutra del aminoácido.

proteinas

. Las Proteínas

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen más de el 50 % de su peso seco.
Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayor parte dela información genética transmitida por las proteínas.
Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas eléctricas en su superficie les confiere propiedades de absorción.
Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una sola cadena polipeptídica; en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando la proteína esta formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser idénticas entre sí, reciben el nombre de oligoméricas.
Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis µ -aminoácidos.
Existen 20 µ -aminoácidos, como sillares para la formación de proteínas, enlazados por uniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptídico.

Composición de las proteínas
Todas las proteínas contienen :

• Carbono
• Hidrógeno
• Nitrógeno
• Oxígeno

Y otros elementos tales como :

• Azufre
• Hierro
• Fósforo
• Cinc

Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su :

• Composición
• Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en :

• Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
• Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :

• Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
• Metaloproteínas (Metal)
• Fosfoproteínas (Fosfato)
• Glucoproteínas (Glucosa)

Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :

• Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).

Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas. Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).

• Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.

Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinógeno).

Estructura de las proteínas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.
Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.
Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc)
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter óptimo.

Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructura de la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.
Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos cómo : el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos cómo : ácidos, bases, sustancias con actividad detergente.
Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrígeno, generando la exposición de estos.
Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones cómo : viscocidad, velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende de el grado de ruptura generado en los enlaces.

Funciones de las proteínas
- Funciones Específicas :
- Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.

La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.
- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos :

Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.
- Transporte de moléculas específicas : Seroalbúmina, Lipoproteínas, Hemogloibina.
- Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños que puedan dañarlo.
- Estructuración : Forman la masa principal de los tejidos.
- Funciones no Específicas (por ser generales) :

• Amortiguadora
• Energética
• Oncótica
• Funciones Hereditarias

Hidrólisis de las proteínas
La hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a -aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :

• Hidrolisis ácida : Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H₂SO₄). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
• Hidrolisis básica : Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).
• Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.